Como la rodopsina es una proteína integral de las membranas de los segmentos externos de los bastoncillos, el ambiente provisto por la matriz lipídica de la membrana de los discos debe influenciar directamente las propiedades funcionales de la rodopsina. La escogencia del tipo y concentración de detergente, para lograr la solubilización exitosa de proteínas integrales de membrana en forma funcional, es un proceso que todavía está sujeto a prueba y error. Además, la manera en la cual los surfactantes afectan la cantidad y el tipo de lípidos nativos que se mantienen asociados o son extraídos concomitantemente con las proteínas de membrana durante el proceso de solubilización, requiere mayor investigación. Los segmentos externos de los bastoncillos proveen un modelo de membrana interesante para estos estudios, puesto que el medio hidrofóbico de escogencia puede influenciar la estabilidad de los intermediarios reactivos de la rodopsina, que se producen por efecto de la luz, así como las reacciones de la rodopsina, dependientes de la luz. Debido a ello se analizó el efecto presentado por diferentes detergentes utilizados durante la extracción y purificación de la rodopsina, así como la adición de lípidos, sobre la fotoactivación de la transducina.

Muestras de rodopsina, aisladas utilizando cuatro procedimientos de extracción diferentes, fueron usadas para investigar la activación dependiente de la luz de la actividad GTPasa de la transducina. Segmentos externos de los bastoncillos purificados en oscuridad, fueron solubilizados con 1% 3-[(3-colamidopropilo) dimetilamonio]-1-propano (CHAPS), 1 % n-dodecilo-b -D-maltósido (DM), o 1 % digitonina. Luego de una ultracentrifugación a 100.000 x g, los sobrenadantes fueron sembrados sobre una columna de inmunoafinidad 1D4-Sepharosa. Esta resina contenía un anticuerpo monoclonal (1D4) enlazado covalentemente a la matriz, el cual está dirigido en contra de rodopsina y reconoce específicamente los últimos 8 aminoácidos situados en el COOH-terminal de la proteína. La rodopsina pegada a la resina de afinidad fue lavada tres veces con 1 % CHAPS, 1 % digitonina, o 0.2 % DM. Rodopsina fue eluída incubando la matriz de afinidad con un péptido competidor consistente de los últimos 18 aminoácidos de la proteína. Este paso se llevó a cabo en 1% digitonina o en 0.2 % DM. De esta manera se prepararon 4 muestras diferentes: Rodopsina 1, la cual fue solubilizada en 1 % CHAPS y eluída en presencia de 1 % digitonina; Rodopsina 2, la cual fue solubilizada y eluída en presencia de 1 % digitonina; Rodopsina 3, la cual fue solubilizada en 1 % CHAPS y eluída en presencia de 0.2 % DM; y Rodopsina 4, la cual fue solubilizada en 1 % DM y eluída en presencia de 0.2 % DM. Estos cuatro procedimientos rindieron rodopsina con su espectro de absorción característico, y un cociente espectral A_{280 nm}/A_{500 nm} de 1.76-1.9, lo cual indicó que el pigmento aislado estaba puro en todos los casos. Esto fue verificado por análisis de electroforesis en geles de poliacrilamida con SDS, que mostró la presencia de una única banda polipeptídica migrando a un peso molecular aparente de 36.000-38.000.

Cuando las muestras de rodopsina fueron examinadas por su habilidad de estimular la actividad GTPasa de la transducina, dependiente de la luz, se observaron los siguientes resultados: Rodopsina 1 no fue capaz de estimular la actividad GTPasa de la transducina; Rodopsina 2 estimuló pobremente la actividad GTPasa de la proteína (1 mol de GTP hidrolizado/min/mol de rodopsina); y las Rodopsinas 3 y 4 activaron la capacidad GTPasa de la transducina a 5 mol de Pi liberado/min/mol de rodopsina. Sin embargo, la adición de fosfatidil colina de huevo a las cuatro muestras de rodopsina produjo un incremento substancial en la actividad hidrolítica de GTP de la transducina, dependiente de la luz. Para una concentración fija de 0.075 % de fosfatidil colina de huevo, la velocidad inicial de hidrólisis de GTP de la transducina, estimulada por la luz, incrementó a 1 mol de Pi liberado/min/mol de rodopsina para la muestra 1, a 2 mol de Pi liberado/min/mol de rodopsina para la muestra 2, y a 30 mol de Pi liberado/min/mol de rodopisna para las muestras 3 y 4.

Estos resultados sugieren que la fotoactivación efectiva de la transducina por la rodopsina requiere de fosfolípidos, los cuales parecen ser eliminados diferencialmente dependiendo del detergente empleado durante la solubilización de las membranas de los segmentos externos de los bastoncillos y el aislamiento del pigmento. Estos detergentes, así como la presencia o ausencia de lípidos, también podrían estar influenciando la estabilidad de los fotointermediarios de la rodopsina que se producen por efecto de la luz. En este sentido, podría ser posible que la producción de la forma de rodopsina fotoexcitada o metarodopsina II sea más lenta en digitonina que en DM, y quizás un fotointermediario más temprano en el ciclo de fotoactivación de la proteína fotorreceptora, sea atrapado cuando digitonina está presente en la muestra. Además, la permanencia de ciertos fosfolípidos asociados con la rodopsina podría estar influenciando la velocidad de la transición entre los fotointermediarios anteriores y la metarodopsina II, afectando consecuentemente la estimulación de la transducina dependiente de la luz.